Forme des complexes stables avec des enzymes. Aprotinine, qualité analytique, MP Biomedicals est un inhibiteur compétitif de protéinase sérine qui agit en bloquant les sites actifs des enzymes. Cette liaison est réversible avec la plupart des complexes d’aprotinine-protéase, dissociatif
L’aprotinine se trouve dans les ganglions lymphatiques, les poumons, la glande parotide, la rate, le foie, le pancréas, les vésicules séminales, la glande thyroïde, les reins, les membranes muqueuses de la trachée et de l’œsophage, les ovaires, le cœur, l’hypophyse postérieure et le cartilage bovins. Elle est réactive contre la trypsine, la chymotrypsine, les kininogénases plasmatiques et glandulaires, la plasmine, la kallicréine, l’urokinase, le facteur de coagulation XIIa, la protéine C, les protéinases du système de complément et les protéinases leucocytaires et tissulaires. Elle n’inhibe pas les thrombines. Les utilisations comprennent :
Caractéristiques principales
De petites quantités peuvent être ajoutées aux tubes de sang prélevé pour permettre la mesure en laboratoire de protéines rapidement dégradées, telles que le glucagon.
Peut être marqué avec de l’isothiocyanate de fluorescéine pour une utilisation comme réactif histochimique fluorescent pour la coloration des glycoconjugués (mucosoustances) riches en acides uroniques ou sialiques. Le conjugué conserve ses propriétés de liaison antiprotéolytiques et carbohydraté aux glucides.
Utilisé en biologie cellulaire comme inhibiteur enzymatique pour empêcher la dégradation des protéines lors de la lyse ou de l’homogénéisation des cellules et des tissus.
